Studio Bicocca: così un enzima può eliminare il monossido di carbonio dall’aria

È stato scoperto il meccanismo che consente agli enzimi presenti nel suolo in alcuni batteri di eliminare monossido di carbonio (CO) dall’atmosfera. Lo studio condotto dai ricercatori dell’Università degli Studi di Milano-Bicocca in collaborazione con i colleghi dell’Università della Calabria e dell’Università di Lund, in Svezia, ha consentito di comprendere nel dettaglio in che modo questi enzimi trasformino il CO in biossido di carbonio (CO2). La CO2 prodotta in questo modo viene utilizzata dagli stessi batteri e, quindi, non viene rilasciata nell’atmosfera.

Un risultato che apre nuove prospettive per quanto riguarda la mitigazione delle emissioni di monossido di carbonio, con effetti benefici sia sulla qualità dell’aria sia sul clima dato che questo gas, altamente tossico, contribuisce ad aumentare l’effetto serra.

Negli ultimi vent’anni, diversi studi sperimentali e teorici sono stati dedicati alla comprensione del processo di ossidazione del CO da parte di un particolare enzima contenente molibdeno e rame, chiamato MoCu CO deidrogenasi.

I meccanismi fin qui ipotizzati, tuttavia, presentavano alcune difficolta nell’evoluzione del prodotto. Grazie all’esperienza maturata in precedenti attività di studio del sistema mediante modelli computazionali, il gruppo di ricercatori è riuscito a riprodurre per la prima volta un meccanismo di reazione che concorda con i dati sperimentali riportati ad oggi.

In particolare, è stato spiegato in che modo l’enzima MoCu CO deidrogenasi trasferisce dall’acqua un atomo di ossigeno, trasformando il monossido in biossido di carbonio.

Gli autori della scoperta

Il team internazionale era formato dal professor Claudio Greco, vicedirettore del Dipartimento di Scienze dell’Ambiente e della Terra, dal professor Ugo Consentino e dalla ricercatrice Anna Rovaletti dello stesso Dipartimento, dal professor Giorgio Moro del Dipartimento di Biotecnologie e Bioscienze, nonché dalla professoressa Emilia Sicilia e dalla dottoressa Alessandra Gilda Ritacca del Dipartimento di Chimica e Tecnologie Chimiche dell’Università della Calabria e dal professor Ulf Ryde del Dipartimento di Chimica Teorica dell’Università della Lund University.

Un nuovo approccio

“L’enzima CO deidrogenasi dipendente da ioni rame (Cu) e molibdeno (Mo) è un catalizzatore naturale la cui struttura tridimensionale è stata per la prima volta risolta nei primi anni Duemila - spiega il professor Greco -. Negli anni immediatamente successivi sono stati pubblicati i primi lavori teorici volti a comprendere il meccanismo del suo funzionamento, tuttavia i metodi computazionali all’epoca utilizzati non erano sufficientemente accurati per fornire risposte adeguate, ovvero in linea coi dati sperimentali che via via andavano accumulandosi sull’attività di tale enzima. I più moderni approcci di modeling ibrido, classico-quantistico, risultano essere in effetti indispensabili in tale contesto e la consapevolezza di ciò si è andata consolidando, nell’ultimo lustro, nell’ambito del nostro gruppo di ricerca internazionale, premessa fondamentale per l’ottenimento dei risultati appena pubblicati sul funzionamento delle Mo/Cu CO deidrogenasi a livello di dettaglio atomico”.

Lo studio, dal titolo “Unraveling the Reaction Mechanism of Mo/Cu CO Dehydrogenase Using QM/MM Calculations” è stato pubblicato su ACS Catalysis (DOI: 10.1021/acscatal.2c01408).